Tout sur l'aquaporine

• Généralités

Les aquaporines sont des petites protéines trans-membranaires qui forment des pores perméables aux molécules d'eau dans les membranes biologiques tout en empêchant les ions de pénétrer dans la cellule. Elles permettent donc un transport bidirectionnel des molécules d'eau à travers une membrane. Les aquaporines font partie de la famille multigénique des Major Intrinsic Proteins (MIP), protéines identifiées initialement du fait de leur abondance dans les membranes cellulaires.

D'une manière générale, les scientifiques sont d'accords pour dire que le transport d'eau par les aquaporines compte pour 20 à 80% du transport d'eau global de la plante en fonction des espèces. Ce pourcentage varie en fonction de chaque végétal, mais aussi en fonction du milieu dans lequel il se situe. D'autres voies, autre que la voie intracellulaire (gérée par les aquaporines) sont aussi empruntées par l'eau à travers l'organisme (cf. Le stress hydrique, aqua ça ressemble ?)

Le nombre de gènes codant pour les aquaporines semble assez constant chez les végétaux, en tout cas pour les espèces dont le génome a été étudié.

Chez les angiospermes, il y a en moyenne 30 à 35 gènes codant pour ces protéines.
On considère que le nombre de ces gènes est conservé peu importe la localisation géographique pour une espèce donnée.

• Structure:

L’aquaporine est une protéine trans-membranaire de 250 à 300 acides aminés et de 28 kDa, composée de six hélices alpha qui traversent la bicouche lipidique formant la membrane cellulaire. Ces hélices sont reliées par cinq boucles d’acides aminés, dont deux (boucles B et E) qui sont hydrophobes et contiennent des motifs NPA conservés (N pour Asparagine, P pour Proline et A pour Alanine). Les extrémités N-terminales et C-terminales sont en contact avec le cytoplasme. Tout cet ensemble, appelé monomère, forme un pore.

Topologie d'une aquaporine à travers une membrane

Représentation tridimensionnelle d’un monomère de l’aquaporine NtAQP1 du tabac

Les aquaporines s’assemblent par quatre et forment ainsi des tétramères qui couplent les quatre pores. Au niveau des NPA, les boucles interagissent et créent un étranglement de 3 Ångström. Le diamètre du pore dans la partie la plus étroite est alors de 28 Ångström (soit 0,28 nm), ce qui permet tout juste aux molécules d’eau de passer une par une. La longueur du « tube » formé est de 2 nm.

Tétramère d’aquaporine vu dans le plan de la membrane

• Fonctionnement:



perméabilité de la membrane plasmique

La membrane plasmique est une bicouche phospholipidique. Les  phospholipides ont des proporiétés particulières, par exemple, ils sont constitués d'une tête  hydrophile et d'un corps hydrophobe. C'est dans cette membrane, qui  est donc imperméable aux ions et en partie à  l'eau, que sont insérées les aquaporines.  Ces dernières offrent aux molécules d'eau un environnement aqueux favorable. L'intérieur de la protéine est ainsi attractif pour l'eau qui peut y rentrer et passer de l'autre coté de la membrane.


L'eau est une molécule sans charge nette (à la  différence des ions) et son sens de  déplacement à travers la membrane dépend du gradient de concentration. Plus concrètement, l'eau ira vers l'intérieur de la cellule si elle est présente en grande quantité à l'extérieur, et vice versa. Mais c'est surtout la concentration en ions (protéines, nucléotides, glucides chargées, sel...) qui détermine la direction du flux de l'eau.

Les porines constituent ce que l'on appelle le transport passif, c'est à dire que la protéine la composant n'a pas besoin de modifier sa forme pour laisser passer les molécules. C'est donc aussi le cas de l'aquaporine. L'ouverture des porines telles que l'aquaporine dépend souvent d'un changement de potentiel membranaire, de la fixation d'un neurotransmetteur ou de l'interaction avec un composant intra-cellulaire.

Au sein de cette proteine trans-membranaire les molécules d'eau intéragissent entre elles en formant des ponts hydrogène. Des arginines chargées positivement pénètent dans le pore et font basculer l'orientation des molécules d'H2O en brisant les ponts hydrogène. Il y a donc une intéraction transitoire entre l'eau et les arginines. Cette charge positive au sein du pore empêche le passage des anions. De plus, les extrémités de l'aquaporine son chargées négativement ce qui repousse les cations. La protéine ne peut donc pas être traversée par les ions.

Schéma d'une coupe d'aquaporine traversée par des molécules d'eau



• Diversité:

Chez tous les être vivants les aquaporines existent et sont nombreuses. Elles ont toutes le même rôle, pourtant il existe une diversité énorme dans cette famille de protéines.

Nom	Classe	Sous famille	Lieu
PIP1s	Plasma membrane intrinsic protein	Clade phylogénétique PIP1	Membrane plasmique et endosomes
PIP2s		Clade phylogénétique PIP2
TIP1s	Tonoplast intrinsic protein		Vacuole et réticulum endoplasmique
TIP2s			Vacuole de stockage Réticulum endoplasmique
TIP3s			Vacuole de stockage Réticulum endoplasmique
NIP2 ; 1			Réticulum endoplasmique et membrane
NOD26	Nodulin 26 like-intrinsic protein		Cas de Fabacées
SIPs	Small basic intrinsic protein		Réticulum endoplasmique

Classification des quelques types d'aquaporines chez Arabidopsis





localisation des aquaporines dans la cellule végétale

Chez les végétaux, les aquaporines ont été initialement réparties en 4 classes en fonction de leur clade phylogénétique et de leur localisation dans la cellule (voir tableau).

Au niveau de la plante entière, les aquaporines ont un profil d'expression complexe, certaines étant exprimées dans tous les organes et d'autres étant exprimées spécifiquement dans certains tissus ou à certains stades de développement.

D'autres protéines intrinsèques (appartenant aux aquaporines) ont été découvertes chez certains végétaux supérieurs comme la pomme de Terre et le peuplier (ce sont les aquaporine appelées NIP dans le tableau).